1. Принципы ускоренного роговичного коллагенового кросслинкинга
В оригинале: 1: Principles of Accelerated Corneal Collagen Cross-Linking
Из книги «Лечение ранней прогрессирующей эктазии роговицы: принципы ускоренного кросслинкинга». Перевод главы на русский открыт всем без входа и подписки.
Содержание главы
- 1. Принципы ускоренного кросслинкинга роговичного коллагена
- 1.1. Введение
- 1.2. Строение роговицы и патофизиология эктазии
- 1.2.1. Микроструктура при кератоконусе
- 1.2.2. Поперечные сшивки роговицы
- 1.2.3. Стандартный кросслинкинг и «Дрезденский протокол»
- 1.3. Ускоренный кросслинкинг: фотохимические и кинетические принципы
- 1.3.1. Лабораторные методы количественной оценки сшивания
- 1.3.2. Фотохимическая кинетика кросслинкинга роговицы рибофлавином и УФА
- 1.4. Клиническая корреляция
- 1.5. Системы ускоренного кросслинкинга
- 1.6. Применения ускоренного кросслинкинга
- Заключение
Lasik Xtra [101–104], PRK Xtra [105, 106] и Smile Xtra [107]. Поскольку кросслинкинг за счёт образования АФК обладает стерилизующим действием, его применяют также при расплавлении роговицы и инфекционном кератите. Совсем недавно ускоренный кросслинкинг стали использовать для коррекции рефракции с помощью технологии фоторефракционного интрастромального кросслинкинга (PiXL™), для которой нужна особая пространственная схема пучка УФА. В этой процедуре зонально-специфический кросслинкинг вызывает контролируемое изменение формы роговицы — для очагового лечения эктатической болезни или для коррекции аномалий рефракции [108].
После первых доклинических и клинических испытаний, подтвердивших принцип, разработана компьютерная модель конечных элементов для анализа зонального кросслинкинга [23, 24, 108]. Эту модель использовали для изучения эктатической болезни, а также миопической и астигматической коррекции, оценивая влияние разной формы и размера зон кросслинкинга. Модель предсказывает, что кругло-симметричное воздействие приведёт к уплощению центра, а воздействие по схеме «бабочка» (bow tie) — к увеличению крутизны по оси воздействия с небольшим уплощением перпендикулярной оси [109].
Заключение
Ускоренный кросслинкинг, наше понимание его и его применений стремительно развились с момента его зарождения как метода лечения только эктатических заболеваний. В будущем — разработка новых методов измерения, приборов для кросслинкинга, форм рибофлавина, методов подготовки поверхности, дополнительная подача кислорода и разработка множества новых применений и протоколов, по-прежнему с целью сократить общее время лечения и улучшить исходы и комфорт пациентов.
Литература
- 1. Spoerl E, Huhle M, Seiler T. Induction of cross-links in corneal tissue. Exp Eye Res. 1998;66(1):97–103.
- 2. Seiler T, Spoerl E, Huhle M, Kamouna A. Conservative therapy of keratoconus by enhance ment of collagen cross-links. Invest Ophthalmol Vis Sci. 1996;37:S1017.
- 3. Maurice DM. The structure and transparency of the cornea. J Physiol. 1957;136(2):263–86.
- 4. Hart RW, Farrell RA. Light scattering in the cornea. J Opt Soc Am. 1969;59(6):766–74.
- 5. Benedek GB. Theory of transparency of the eye. Appl Opt. 1971;10(3):459–73.
- 6. Twersky V. Transparency of pair-related, random distributions of small scatterers, with appli cation to the cornea. J Opt Soc Am. 1975;65(5):524–30.
- 7. Meek KM. The cornea and sclera. Structure. Chapter 13. p. 359–96, 2008 from Collagen struc ture and mechanics (isbn:978-0-387-73905-2 (Print) 978-0-387-73906-9 (Online)).
- 8. Meek KM, Quantock AJ. The use of X-ray scattering techniques to determine corneal ultra structure. Prog Retin Eye Res. 2001;20(1):95–137.
- 9. Winkler M, Chai D, Kriling S, Nien CJ, Brown DJ, Jester B, Juhasz T, Jester JV. Nonlinear optical macroscopic assessment of 3-D corneal collagen organization and axial biomechanics. Invest Ophthalmol Vis Sci. 2011;52(12):8818–27.
- 10. Pauling L, Corey RB. The structure of fibrous proteins of the collagen-gelatin group. Proc Natl Acad Sci U S A. 1951;37(5):272–81.
- 11. Ramachandran GN, Kartha G. Structure of collagen. Nature. 1954;174(4423):269–70.
- 12. Ramachandran GN, Kartha G. Structure of collagen. Nature. 1955;176(4482):593–5.